- PII
- 10.31857/S0044460X23050128-1
- DOI
- 10.31857/S0044460X23050128
- Publication type
- Article
- Status
- Published
- Authors
- Volume/ Edition
- Volume 93 / Issue number 5
- Pages
- 776-784
- Abstract
- The thermodynamic and structural study of the complex formation of apple pectin with structural analogs of histidine (imidazole and its methyl ester) was carried out using spectral methods. The composition, stability constants of the complexes, and standard thermodynamic characteristics (Δ G° , Δ H° , Δ S° ) of the complex formation process were determined. The decisive contribution of the imidazole fragment of the amino acid to the stability of the pectin-histidine complex is shown. The esterification of the carboxyl group of histidine, its conversion into methyl ester, has an insignificant effect on the efficiency of complex formation with pectin, leading only to a slight increase in binding.
- Keywords
- яблочный пектин этерификация аминокислоты комплексообразование константы устойчивости
- Date of publication
- 15.05.2023
- Year of publication
- 2023
- Number of purchasers
- 0
- Views
- 32
References
- 1. Якубке Х.Д., Ешкайт Х. Аминокислоты, пептиды, белки. Москва.: Мир, 1985. 82 с.
- 2. Хазова О.А. Аминокислоты. Москва.: Предтеча, 2010. 64 с.
- 3. Fürst P., Stehle P. // J. Nutr. 2004. Vol. 134. P. 1558. doi 10.1093/jn/134.6.1558S
- 4. Almeida M.C., Resende D.I.S.P., da Costa P.M., Pinto M.M.M., Sousa E. // Eur. J. Med. Chem. 2021. Vol. 209. P. 112945. doi 10.1016/j.ejmech.2020.112945
- 5. Машковский М.Д. Лекарственные средства. Харьков: Торсинг, 1997. Т. 2. 590 с.
- 6. Мударисова Р.Х., Куковинец О.С., Колесов С.В., Новоселов И.В. // ЖФХ. 2021. Т. 95. № 9. С. 1379
- 7. Mudarisova R.Kh., Kukovinets O.S., Kolesov S.V., Novoselov I.V. // Russ. J. Phys. Chem. (A). 2021. Vol. 95. N 9. Р. 1835. doi 10.1134/S003602442109017X
- 8. Мударисова Р.Х., Вакульская А.А., Куковинец О.С., Колесов С.В. // Вестн. Баш. унив. 2022. Т. 27. № 1. С. 51. doi 10.33184/bulletin-bsu-2022.1.9
- 9. Jahed V., Vasheghani-Farahani E., Bagheri F., Zarrabi A., Jensen H.H., Larsen K.L. // Nanomedicine: Nanotechnology. Biology and Medicine. 2020. Vol. 27. P. 102217. doi 10.1016/j.nano.2020.102217
- 10. Morris V.B., Sharma C.P. // Int. J. Pharm. 2010. Vol. 389. P. 176. doi 10.1016/j.ijpharm.2010.01.037
- 11. Ghaffari S.B., Sarrafzadeh M.H., Salami M., Khorramizadeh M.R. // Int. J. Biol. Macromol. 2020. Vol. 151. P. 428. doi 10.1016/j.ijbiomac.2020.02.141
- 12. Liu L.S., Fishman M.L., Hicks K.B. // Cellulose. 2007. Vol. 14. Р. 15. doi 10.1007s10570-006-9095-7
- 13. Wang Y., Han Q., Wang Yi., Qin D., Luo Q., Zhang H. // Colloids and Surfaces (A). 2020. Vol. 597. P. 1. doi 10.1016/j.colsurfa.2020.124763
- 14. George D., Maheswari P.U., Begum K.M.M.S. // Carbohydrate Polymers. 2020. Vol. 236. Р. 116101. doi 10.1016/j.carbpol.2020.116101
- 15. Yan C., Liang N., Li Q., Yan P., Sun S. // Carbohydrate Polymers. 2019. Vol. 216. P. 129. doi 10.1016/j.carbpol.2019.04.024
- 16. Do N.H.N., Truong Q.T., Le P.K., Ha A.C. // Carbohydrate Polymers. 2022. Vol. 294. P. 119726. doi 10.1016/j.carbpol.2022.119726
- 17. Jantrawut P., Bunrueangtha J., Suerthong J., Kantrong N. // Materials. 2019. Vol. 12. P. 1628. doi 10.3390/ma12101628
- 18. Zhao B., Li L., Lv X., Du J., Gu Z., Li Z., Cheng L., Li C., Hong Y. // J. Controlled Release. 2022. Vol. 349. P. 662. doi 10.1016/j.jconrel.2022.07.024
- 19. Vanoli V., Delleani S., Casalegno M., Pizzetti F., Makvandi P., Haugen H., Mele A., Rossi F., Castiglione F. // Carbohydrate Polymers. 2023. Vol. 301. P. 120309. doi 10.1016/j.carbpol.2022.120309
- 20. Li D., Li J., Dong H., Li X., Zhang J., Ramaswamy S., Xu F. // Int. J. Biol. Macromol. 2021. Vol. 185. Р. 49. doi 10.1016/j.ijbiomac.2021.06.088
- 21. Espinoza C.L., Carvajal-Millán E., Balandrán-Quintana R., López-Franco Y., Rascón-Chu A. // Molecules. 2018. Vol. 23. Р. 942. doi 10.3390/molecules23040942
- 22. Noreena A., Nazlic Z., Akrama J., Rasulb I., Manshaa A., Yaqoobc N., Iqbald R., Tabasuma S., Zubera M., Ziaa K. // Int. J. Biol. Macromol. 2017. Vol. 101. P. 254. doi 10.1016/j.ijbiomac.2017.03.029
- 23. Mudarisova R., Kukovinets O., Sagitova A., Novoselov I. // Biointerface Res. Appl. Chem. 2023. Vol. 13. P. 211. doi 10.33263/BRIAC133.210.
- 24. Zaitseva O., Khudyakov A., Sergushkina M., Solomina O., Polezhaeva T. // Fitoterapia. 2020. Vol. 146. P. 104676. doi 10.1016/j.fitote.2020.104676
- 25. Villicaña-Molina E., Pacheco-Contreras E., Aguilar-Reyes E.A., León-Patiño C.A. // Int. J. Polym. Mater. Polym. Biomater. 2020. Vol. 69. Р. 467. doi 10.1080/00914037.2019.1581199
- 26. Tian L., Singh A., Singh A.V. // Int. J. Biol. Macromol. 2020. Vo1. 53. P. 533. doi 10.1016/j.ijbiomac.2020.02.313
- 27. Wu D., Zheng J., Hu W., Zheng X., He Q., Linhardt R.J., Ye X., Chen S. // Carbohydrate Polymers. 2020. Vol. 245. P. 116526. doi 10.1016/j.carbpol.2020.116526
- 28. Cao J., Yang J., Wang Z., Lu M., Yue K. // Carbohydrate Polymers. 2020. Vol. 247 P. 116742. doi 10.1016/j.carbpol.2020.116742
- 29. Эндрюс Л., Кифер Р. Молекулярные комплексы в органической химии. М.: Мир, 1967. 206 с.
- 30. Булатов М.И., Калинкин И.П. Практическое руководство по фотометрическим методам анализа. Л.: Химия, 1986. 432 с.
- 31. Ross P.D., Subramanian S. // Biochemistry. 1981. Vol. 20. P. 3096.
- 32. Донченко Л.В. Технология пектинов и пектинопродуктов М.: ДеЛи, 2000. 256 с.
