Везде

ОХНМЖурнал общей химии Russian Journal of General Chemistry

  • ISSN (Print) 0044-460X
  • ISSN (Online) 3034-5596

Синтез и цитотоксическая активность производных 1,5,6,7-тетрагидроиндол-4-она и его тиоаналога

Вы можете
Код статьи
10.31857/S0044460X24050053-1
DOI
10.31857/S0044460X24050053
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Сорокина Валерия Андреевна
  • Должность: Уфимский институт химии
  • Аффилиация: Уфимский федеральный исследовательский центр Российской академии наук
Том/ Выпуск
Том 94 / Номер выпуска 5
Страницы
583-592
Аннотация
Синтезированы производные 1,5,6,7-тетрагидроиндол-4-она и его тиоаналога. Изучена их цитотоксичность in vitro в отношении клеток HЕК293, Jurkat и MCF-7. Выявлено соединение-хит – 6,6-диметил-1-(2-метилфенил)-2-фенил-1,5,6,7-тетрагидро-4H-индол-4-он, ингибирующее метаболическую активность клеток лимфобластного лейкоза (Jurkat) c IC50 = 14.8 мкM и нормальных клеток эмбриональных клеток почки человека (НЕК293) с IC50 = 93.63 мкM. In silico показано, что механизм цитотоксического действия наиболее активного соединения, предположительно, может реализовываться за счет его взаимодействия с сайтом циклин-зависимой киназы CDK9.
Ключевые слова
1 5 6 7-тетрагидроиндол-4-он реагент Лавессона цитотоксичность молекулярный докинг CDKs
Дата публикации
17.09.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
11

Библиография

  1. 1. Gomtsyan A. // Chem. Heterocycl. Compd. 2012. Vol. 48. P. 7. doi 10.1007/s10593-012-0960-z
  2. 2. Sperry J.B., Wright D.L. // Curr. Opin. Drug. Discov. Devel. 2005. Vol. 8. P. 723
  3. 3. Shiro T, Fukaya T, Tobe M. // Eur. J. Med. Chem. 2015. Vol. 97. P. 397. doi 10.1016/j.ejmech.2014.12.004
  4. 4. Huigens R.W. 3rd, Brummel B.R., Tenneti S., Garrison A.T., Xiao T. // Molecules. 2022. Vol. 27. P. 1112. doi 10.3390/molecules27031112
  5. 5. Raffa D. Maggio B., Raimondi M.V., Cascioferro S., Plescia F., Cancemi G., Daidone G. // Eur. J. Med. Chem. 2015. Vol. 97. P. 732. doi 10.1016/j.ejmech.2014.12.023
  6. 6. Afzal O., Kumar S., Haider M.R., Ali M.R., Kumar R., Jaggi M., Bawa S. // Eur. J. Med. Chem. 2015. Vol. 97. P. 871. doi 10.1016/j.ejmech.2014.07.044
  7. 7. Машковский М.Д. Лекарственные средства. М.: Новая волна, 2021. 1216 c.
  8. 8. Almagro L., Fernández-Pérez F., Pedreño M.A. // Molecules. 2015. Vol. 20. P. 2973. doi 10.3390/molecules20022973
  9. 9. Fernández-Pérez F., Almagro L., Pedreño M.A., Gómez Ros L.V. // Pharm. Biol. 2013. Vol. 51. P. 304. doi 10.3109/13880209.2012.722646
  10. 10. Yu H., Jin H., Gong W., Wang Z., Liang H. // Molecules. 2013. Vol. 18. P. 1826. doi 10.3390/molecules18021826
  11. 11. Sachdeva H., Mathur J., Guleria A. // J. Chil. Chem. Soc. 2020. Vol. 65. P. 4900. doi 10.4067/s0717-97072020000204900
  12. 12. Sibel S. // Curr. Org. Chem. 2017. Vol. 21. P. 2068. doi 10.2174/1385272821666170809143233
  13. 13. Aggarwal B.B., Ichikawa H. // Cell Cycle. 2005. Vol. 4. P. 1201. doi 10.4161/cc.4.9.1993
  14. 14. Jia Y., Wen X., Gong Y., Wang X. // Eur. J. Med. Chem. 2020. Vol. 200. P. 112359. doi 10.1016/j.ejmech.2020.112359
  15. 15. Hong Y., Zhu Y.Y., He Q., Gu S.X. // Bioorg. Med. Chem. 2022. Vol. 55. P. 116597. doi 10.1016/j.bmc.2021.116597
  16. 16. Kaur B., Venugopal S., Verma A., Sahu S.K., Wadhwa P., Kumar D., Sharma A. // Curr. Org. Synth. 2023. Vol. 20. P. 376. doi 10.2174/1570179419666220509215722
  17. 17. Wan Y., Li Y., Yan C., Yan M., Tang Z. // Eur. J. Med. Chem. 2019. Vol. 183. P. 111691. doi 10.1016/j.ejmech.2019.111691
  18. 18. Asati V., Bhupal R., Bhattacharya S., Kaur K., Gupta G.D., Pathak A., Mahapatra D.K. // Anticancer Agents Med. Chem. 2023. Vol. 23. P. 404. doi 10.2174/ 1871520622666220607143040
  19. 19. Badopra A.H. // J. Appl. Chem. 2018. Vol. 7. P. 299.
  20. 20. Choi S.J., Lee J.E., Jeong S.Y., Im I., Lee S.D., Lee E.J., Lee S.K., Kwon S.M., Ahn S.G., Yoon J.H., Han S.Y., Kim J.I., Kim Y.C. // J. Med. Chem. 2010. Vol. 53. P. 3696. doi 10.1021/jm100080z
  21. 21. Jacquemard U., Dias N., Lansiaux A., Bailly C., Logé C., Robert J.M., Lozach O., Meijer L., Mérour J.Y., Routier S. // Bioorg. Med. Chem. 2008. Vol. 16. P. 4932. doi 10.1016/j.bmc.2008.03.034
  22. 22. Choi S.J., Lee J.E., Jeong S.Y., Im I., Lee S.D., Lee E.J., Lee S.K., Kwon S.M., Ahn S.G., Yoon J.H., Han S.Y., Kim J.I., Kim Y.C. // J. Med. Chem. 2010. Vol. 53. P. 3696. doi 10.1021/jm100080z
  23. 23. Martinez R., Avila-Zarraga G., Ramirez M.T., Perez A. // Arkivoc. 2003. N 11. P. 48. doi 10.3998/ark.5550190.0004.b06
  24. 24. Martínez R., Avila J.G., Ramírez M.T., Pérez A., Martínez A. // Bioorg. Med. Chem. 2006. Vol. 14. P. 4007. doi 10.1016/j.bmc.2006.02.012
  25. 25. Martínez R., Clara-Sosa A., Ramírez Apan M.T. // Bioorg. Med. Chem. 2007. Vol. 15. P. 3912. doi 10.1016/ j.bmc.2006.12.018
  26. 26. Martínez R., Arzate M.M., Ramírez-Apan M.T. // Bioorg. Med. Chem. 2009. Vol. 17. P. 1849. doi 10.1016/ j.bmc.2009.01.056
  27. 27. Сорокина В.А., Цыпышев Д.О., Ковальская А.В., Цыпышева И.П. // Вестн. Башкирск. унив. 2021. Т. 26. С. 304. doi 10.33184/bulletin-bsu-2021.2.6
  28. 28. RCSB Protein Data Bank. https://www.rcsb.org
  29. 29. Schonbrunn E., Betzi S., Alam R., Martin M.P., Becker A., Han H., Francis R., Chakrasali R., Jakkaraj S., Kazi A., Sebti S.M., Cubitt C.L., Gebhard A.W., Hazlehurst L.A., Tash J.S., Georg G.I. // J. Med. Chem. 2013. Vol. 56. P. 3768. doi 10.1021/jm301234k
  30. 30. Ahn J.S., Radhakrishnan M.L., Mapelli M., Choi S., Tidor B., Cuny G.D., Musacchio A., Yeh L.A., Kosik K.S. // Chem. Biol. 2005. Vol. 12. P. 811. doi 10.1016/j.chembiol.2005.05.011
  31. 31. Bettayeb K., Baunbæk D., Delehouze C., Loaëc N., Hole A.J., Baumli S., Endicott J.A., Douc-Rasy S., Bénard J., Oumata N., Galons H., Meijer L. // Genes Cancer. 2010. Vol. 1. P. 369. doi 10.1177/1947601910369817
  32. 32. Положенцева И.А., Ковальская А.В., Цыпышев Д.О., Лобов А.Н., Назаров А.М., Данилко К.В., Катаев В.А. // Баш. хим. ж. 2018. Том 25. С. 59. doi 10.17122/bcj-2018-1-59-66
  33. 33. Ramadas S.R., Padmanabhan S. // J. Prakt. Chem. 1978. Vol. 320. P. 863. doi 10.1002/prac.19783200520
  34. 34. Khalafy J., Badparvar F., Marjani A.P. // J. Chil. Chem. Soc. 2016. Vol. 61. P. 3112. doi 10.4067/s0717-97072016000300021
  35. 35. Koval’skaya A.V., Petrova P.R., Tsypyshev D.O., Lobov A.N., Tsypysheva I.P. // Nat. Prod. Res. 2022. Vol. 36. P. 3538. doi 10.1080/14786419.2020.1868460
  36. 36. Schrödinger Release 2018-1: Maestro, Schrödinger, LLC, New York, 2018 (демо-версия от 03.03.2021 для ФГБУ «Институт фармакологии им. А.В. Закусова», Москва)
  37. 37. Harder E., Damm W., Maple J., Wu C., Reboul M., Xiang J.Y., Wang L., Lupyan D., Dahlgren M.K., Knight J.L., Kaus J.W., Cerutti D.S., Krilov G., Jorgensen W.L., Abel R., Friesner R.A. // J. Chem. Theory. Comput. 2016. Vol. 12. P. 281. doi 10.1021/acs.jctc.5b00864
  38. 38. Sastry G.M., Adzhigirey M., Day T., Annabhimoju R., Sherman W. // J. Comput. Aided Mol. Des. 2013. Vol. 27. P. 221. doi 10.1007/s10822-013-9644-8
  39. 39. Jacobson M.P., Pincus D.L., Rapp C.S., Day T.J., Honig B., Shaw D.E., Friesner R.A. // Proteins. 2004. Vol. 55. P. 351. doi 10.1002/prot.10613
  40. 40. Jacobson M.P., Friesner R.A., Xiang Z., Honig B. // J. Mol. Biol. 2002. Vol. 320. P. 597. doi 10.1016/s0022-2836(02)00470-9
  41. 41. Friesner R.A., Murphy R.B., Repasky M.P., Frye L.L., Greenwood J.R., Halgren T.A., Sanschagrin P.C., Mainz D.T. // J. Med. Chem. 2006. Vol. 49. P. 6177. doi 10.1021/jm051256o
  42. 42. Halgren T.A., Murphy R.B., Friesner R.A., Beard H.S., Frye L.L., Pollard W.T., Banks J.L. // J. Med. Chem. 2004. Vol. 47. P. 1750. doi 10.1021/jm030644s
  43. 43. Friesner R.A., Banks J.L., Murphy R.B., Halgren T.A., Klicic J.J., Mainz D.T., Repasky M.P., Knoll E.H., Shelley M., Perry J.K., Shaw D.E., Francis P., Shenkin P.S. // J. Med. Chem. 2004. Vol. 47. P. 1739. doi 10.1021/jm0306430
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека